A organización estrutural dos niveis de moléculas de proteína: estrutura secundia dunha Protea

A base da estrutura de proteínas e proteids da cadea polipeptídica, ea molécula de proteína pode ser constituída por un, dous ou máis circuítos. Con todo, as propiedades físicas, químicas e biolóxicas de Biopolímeros son causadas non só unha estrutura química xeral que pode ser un "sen sentido", pero tamén por outros niveis de organización das moléculas de proteína.

A estrutura primaria dunha proteína é determinada pola composición de aminoácidos cualitativa e cuantitativa. ligazóns peptídicas son a base da estrutura primaria. Por primeira vez esta hipótese suxerida en 1888 A. Ya. Daniliévski, e máis tarde as sospeitas foron confirmadas por medio da síntese de péptidos, que se realiza por E. Fischer. A estrutura de moléculas de proteína no detalle A. investigaron Ya. Danilevskim e E. Fischer. Segundo esta teoría, as moléculas de proteínas consisten nun gran número de residuos de aminoácidos que son conectados a través de ligazóns peptídicas. molécula de proteína pode ter unha ou máis cadeas polipeptídicas.

Cando as estruturas primarias das proteínas utilizadas para os axentes de proba químicos e encimas proteolíticas. Así, empregando o método de Edman é moi cómodo para identificar os aminoácidos terminais.

A estrutura secundaria de proteínas mostra unha configuración espacial da molécula de proteína. Existen os seguintes tipos de estrutura secundaria: alfa-Helix, beta-espiral, de hélice de coláxeno. Os científicos descubriron que o máis característico da estrutura alfa-Helix dos péptidos.

A estrutura secundaria de proteínas é estabilizada por medio de pontes de hidróxeno. O último xurdir entre os átomos de hidróxeno unidos a un átomo de nitróxeno electronegativo dunha conexión peptídica, e un átomo de osíxeno do carbonilo do cuarto dos seus aminoácidos, e que son dirixidos ao longo da espiral. cálculos de enerxía mostran que a polimerización destes aminoácidos é máis eficiente alfa-hélice dereita, que está presente nas proteínas nativas.

A estrutura secundaria dunha proteína: a estrutura de folla beta

cadeas polipeptídicas en beta-dobras son totalmente estendida. Os beta-dobras son formadas pola interacción de dúas ligazóns peptídicas. Esta estrutura é característicos proteínas fibrosas (queratina, fibroína, etc). En particular, a beta-queratina caracterizado por unha disposición paralela de cadeas polipeptídicas que son aínda estabilizados por pontes dissulfureto intercadeias. As cadeas de polipeptídeos fibroína de seda veciños son antiparalelas.

A estrutura secundaria de proteínas: hélice de coláxeno

A formación está composta por tres cadeas de tropocolágeno Spiralized, que ten unha forma de hasta. Spiralized onda cadea e formar un superhelix. Hélice estabilizada por enlaces de hidróxeno entre o átomo de hidróxeno do péptido que ocorre amino de residuos de aminoácidos nunha cadea eo osíxeno do grupo carbonilo do resuo de aminoido de outra cadea. estrutura de coláxeno presentado dá elevada resistencia e elasticidade.

A estrutura terciaria de proteínas

A maioría das proteínas no estado nativo son estrutura moi compacta, que é determinada pola forma, tamaño, ea polaridade dos radicais de aminoácidos, ea secuencia de aminoácidos.

Unha influencia significativa sobre a formación da conformación nativa da proteína, ou a estruturas terciarias teñen interaccións hidrófobas e enlaces de hidróxeno, iónicas, etc .. baixo a acción destas forzas é conseguir conformao termodinamicamente cómodo da molécula de proteína ea súa estabilización.

A estrutura cuaternaria

Este tipo de estrutura da molécula é o resultado da asociación de varias subunidades nunha única molécula complexa. A composición de cada subunidade inclúe estruturas primarias, secundarias e terciarias.