Desnaturalización de proteínas

Conformación (estrutura) da cadea de péptido é ordenada e é único para cada proteína. En condicións especiais existe un gran número de conexións lagoa que estabilizan a estrutura espacial da molécula de composto. Como resultado, a diferenza totalmente toda a molécula (ou unha súa porción substancial) toma a forma de bordes aleatio. Este proceso é chamado de "desnaturalización". Este cambio pode desencadear calor de sesenta a oitenta graos. Así, cada molécula, a folga resultante pode ser diferente en conformación dende o outro.

A desnaturalización das proteínas teña lugar baixo a influencia de calquera axentes capaces de destruír a conexións non covalentes. Este proceso pode ocorrer en condicións alcalinas ou ácidas, sobre a superficie da sección de fase, baixo a acción dalgúns compostos orgánicos (fenois, alcoholes e outros). a desnaturalización de proteínas poden ocorrer baixo a influencia de cloruro de guanidina ou urea. axentes mencionados formar enlaces febles (hidrofóbico, iónica, de hidróxeno) con carbonilo ou grupos amino do esqueleto péptido cun número de grupos de residuos de amino ácidos, substituíndo os seus propios dispoñible proteína conexións de hidróxeno dentro das moléculas. Como resultado, ocorre un cambio na estrutura secundaria e terciaria.

A resistencia a axentes desnaturantes depende principalmente da presenza na molécula dos compostos de proteína de conexións dissulfureto. inhibidor de tripsina ten tres conexións S - S. a condición de recuperación de desnaturalización de proteínas ocorre sen outras influencias. Se, posteriormente, poñer a ligazón en condicións en que a oxidación é realizada grupos SH da cisteína e formación de conexións dissulfureto, a conformación orixinal sexa restaurada. A presenza de mesmo unha única conexión dissulfureto aumenta significativamente a estabilidade da estrutura espacial.

desnaturalización de proteínas, tipicamente acompañada por unha diminución na solubilidade. Xunto con esta precipitar frecuentemente formas. Ocorre en forma de "proteína callado." A altas concentracións dos compostos en solución, "coagulación" é sometido a toda a solución, como, por exemplo, isto ocorre cando a ferver ovos. Cando desnaturalización de proteínas perde a súa actividade biolóxica. Este principio baséase no uso de ácido carbólico (solución acuosa de fenol) como unha sustancia antiséptico.

A inestabilidade da estrutura espacial, a elevada probabilidade dunha rotura baixo a influencia de diversos axentes é significativamente difícil de illar e investigación de proteínas. Tamén creou algúns problemas ao usar os compostos en medicina e na industria.

A desnaturalización de proteínas foi realizada por exposición a altas temperaturas, refrixeración lento ten lugar en certas condicións do proceso renativatsii - recuperación da conformación nativa (orixinal). Este feito demostra que a colocación da cadea peptídica está conforme a estrutura primaria.

A formación da conformación nativa (de localización de fonte) é un proceso espontáneo. Noutras palabras, esta situación se corresponde coa cantidade mínima de enerxía libre contido nunha molécula. Pode-se como un resultado concluír que a estrutura espacial do composto é codificada na secuencia de aminoácidos nas cadeas peptídicas. Isto á súa vez significa que todos os polipéptidos relacionados por alternancia de aminoácidos (por exemplo, cadeas peptídicas mioglobinovye), pode asumir unha conformación idéntica.

As proteínas poden haber diferenzas significativas na estrutura primaria, aínda que pouco ou absolutamente idénticos en conformación.