Cal é a función da proteína encima? A función enzimática de proteínas: exemplos

O traballo do noso corpo - un proceso moi complexo no que millóns de células implicadas, miles de substancias diferentes. Pero hai unha área que é enteiramente dependente das proteínas específicas, sen a cal a vida humana ou animal sería completamente imposible. Como probablemente difícil de adiviñar, estamos a falar agora sobre as encimas.

Hoxe imos considerar o enzimática función de proteínas. Esta é unha importante área de bioquímica.

Como a base destas substancias son predominantemente proteínas, entón poden ser consideradas por eles. Ten que saber que para as primeiras encimas tempo descubríronse nos anos 30 do século 19, só os científicos levou máis dun século, a fin de chegar a unha definición máis ou menos uniforme para eles. Entón, cal función é realizada por encimas de proteínas? Nesta, así como a súa estrutura e reaccións dos exemplos que vai aprender con este artigo.

Ten que entender que non todo proteína pode ser unha encima, aínda en teoría. proteínas globulares única forma que acepte actividade catalítica en relación a outros compostos orgánicos. Igual que todos os compostos naturais nesta clase, as encimas son compostos de residuos de aminoácidos. Nótese que a función enzimática de proteínas (exemplos dos cales serán no artigo) pode ser realizada só por un cuxa masa molar é menor que 5,000.

Que é unha encima, a definición moderna

Enzimas - un catalizador de biolóxica orixe. Eles teñen a capacidade de acelerar a reacción, debido ao contacto íntimo entre os reactivos (substrato). Podemos dicir que a función enzimática de proteínas - un proceso algúns catálise de reaccións bioquímicas que son exclusivos a un organismo vivo. Só unha pequena parte deles pode ser reproducido no laboratorio.

Nótese que nesta zona houbo algún avance nos últimos anos. Os científicos que chegou a aproximarse a creación de encimas artificiais que poden ser usados non só para fins económicos, senón tamén medicina. É desenvolvido encimas que poden efectivamente destruír incluso pequenas áreas de cancro incipiente.

Que partes da encima directamente implicado na reacción?

Nótese que, en contacto co substrato non incluír o corpo da encima, pero só unha pequena sección que se chama o lugar activo. Esta é a súa principal propiedade de complementariedade. Este concepto implica que a encima é ideal adecuada para o substrato en forma e as súas propiedades físicas e químicas. Podemos dicir que a función das enzimas , neste caso, é o seguinte:

• A súa auga ven abaixo a partir da superficie da casca.
• Hai unha certa deformación (polarización, por exemplo).
• Despois de que son organizados de forma especial no espazo, mentres se move para máis preto uns dos outros.

Estes factores conducen á aceleración da reacción. Agora, imos facer unha comparación entre as encimas e catalizadores inorgánicos.

Como verás, a función enzimática de proteínas require especificidade. Por si só tamén engadirá que moitas destas proteínas teñen tamén especies específicas. Simplificando, encimas humanas dificilmente adecuado para unha cobaia.

información importante sobre a estrutura de encimas

A estrutura destes compostos é illado inmediatamente tres niveis. A estrutura principal pode ser identificado polos residuos de aminoácidos que son parte dos enzimas. Como a función enzimática de proteínas, cuxos exemplos temos varias veces citadas neste artigo, pode ser realizada só por determinadas categorías de compostos, para a identificación dos precisamente nesta base é moi real.

Como para o nivel secundario, así como o seu accesorio é determinada por medio de outros tipos de conexións que poden ocorrer entre estes residuos de aminoácidos. Esta comunicación de hidróxeno, electrostática, hidrófobo, e interaccións de Van der Waals. Como resultado da tensión que causan estas conexións en diferentes partes da encima producida α-hélice, o loop e cadeas ?.

A estrutura terciaria é un resultado do feito de que relativamente grandes porcións da cadea polipeptídica simplemente dobrar. Os fíos resultantes son chamados dominios. Por último, a formación final de esta estrutura ten lugar só despois dunha interacción estable establecida entre os diferentes ámbitos. Debe lembrar que a formación dos dominios se indo dun xeito totalmente independente un do outro.

Algunhas características de dominio

Tipicamente, a cadea polipeptica desde o que son formados, consta de residuos de aminoácidos de preto de 150. Cando os ámbitos interactuar uns cos outros, formado glóbulo. Sempre que a función é executada polos sitios activos enzimáticas con base nelas, deben comprender a importancia deste proceso.

O dominio en si caracterízase polo feito de que entre os residuos de aminoácidos na súa estrutura, existen numerosas interaccións. O seu número é moito maior para esas reaccións entre os propios dominios. Así, a cavidade entre elas relativamente "vulnerables" para accións de varios disolventes orgánicos. O volume da orde de 20-30 Angstrom cúbico que encaixa varias moléculas de auga. Diferentes ámbitos teñen, a miúdo, unha estrutura tridimensional completamente orixinal, o que está asociado co desempeño de funcións enteiramente diferentes.

sitios activos

Como regra xeral, os sitios activos están localizados estrictamente entre dominios. Por conseguinte, cada un dos cales ten un papel moi importante no curso da reacción. Debido a este arranxo dos domios atopados flexibilidade considerable, mobilidade na área da encima. Isto é moi importante, xa que a función enzimática se realiza só aqueles compostos que poden cambiar a súa posición adecuada espacial.

Entre lonxitude de conexión polipéptido no corpo da encima, e por funcións complexas como realizados, existe unha conexión directa. papel complicación tanto conseguido formando o sitio activo da reacción entre o dominio catalítico e, debido á formación de enteiramente novos dominios.

Algunhas proteínas, encimas (exemplos - lisozima e glicóxeno) pode variar moito en tamaño (residuos 129 e 842 aminoácidos, respectivamente), aínda que a reacción é catalizada de clivagem de ligazóns químicas do mesmo tipo. A diferenza é que as encimas máis masivas e grandes son capaces de controlar mellor a súa posición no espazo, o que asegura unha maior estabilidade e velocidade de reacción.

O principal clasificación de encimas

Actualmente acepta e difundida no mundo é a clasificación estándar. Segundo ela, ela representa seis clases principais, coas subclasses relevantes. Consideramos só o básico. Aquí están elas:

1. Oxidorredutases. A función de encimas neste caso - de estimulación reaccións redox.

2. Transferasas. Pode realizar os substratos de transferencia entre os grupos seguintes:

• unidades dun carbono.
• Restos aldehidos e cetonas.
• Acil e Glicosil compoñentes.
• Alquilo (como unha excepción, non pode soportar CH3) residuos.
• bases azotadas.
• Grupos que conteñen fósforo.

3. Hidrolases. Neste caso, a función enzimática é clivar as proteínas dos seguintes tipos de compostos:

• Ésteres.
• Glicosídeos.
• Ésteres e tioésteres.
• títulos do tipo peptídico.
• tipo de parentesco CN (con excepción do mesmo ptido).

4. Liases. Son capaces de desengatar grupos con posterior formación dunha conexión dobre. Ademais, pode realizar o proceso inverso: xuntar grupos seleccionados de conexións dobres.

5. Isomerases. Neste caso, a función enzimática de proteínas é complicada reaccións de catálise isoméricas. Este grupo inclúe os seguintes encimas:

• Racemase, epimerase.
• Tsistransizomerazy.
• Oxidorreductasas intramolecular.
• Transferases intramolecular.
• liase intramolecular.

6. Ligases (tamén coñecido como sintetase). Son utilizados para a separación de ATP mentres formar algunhas conexións.

É doado entender que a función enzimática de proteínas é moi importante, xa que son controlan en certa medida practicamente todas as reaccións que se producen cada segundo no seu corpo.

O que queda da encima trala interacción co substrato?

Moitas veces, a encima é unha proteína globular orixe, o centro activo das cales está representada polos seus residuos de aminoácidos mesmos. En todos os demais casos, na parte central firmemente conectado con el grupo prostético ou coenzima (ATP, por exemplo), a relación é moito máis débil. Catalizador chamado unha holoenzima, eo seu residuo, despois da eliminación da apoenzima ATP formado.

Así, de acordo con esta característica encimas clasificadas nos seguintes grupos:

• Simple hidrólasa, liase e isomerase, que xeralmente non conteñen base de coenzima.
• proteínas enzimáticas (exemplos - algúns transaminase) que comprenden un grupo prostético (ácido lipóico, por exemplo). Este grupo inclúe moitas das peroxidase.
• Enizmy para o cal a coenzima rexeneración necesario. Estes inclúen Quinasas, así como a maioría dos Oxidorreductasas.
• Outros catalizadores, a composición do cal non está aínda totalmente comprendida.

Todas as substancias que forman parte do primeiro grupo, son amplamente utilizados na industria de alimentos. Todos os outros catalizadores requiren condicións moi específicas para a súa activación, e, polo tanto, só funcionan no corpo, ou nalgunhas experiencias de laboratorio. Así, a función enzimática - esta é unha reacción moi específico, que consiste en fomentar reaccións de catálise () en certos tipos de condicións ben definidas de corpo humano ou animal.

Que pasa no sitio activo, ou por encimas funcionan de forma eficaz?

Temos varias veces dixo que a clave para a comprensión da catálise enzimática é a creación do centro activo. É aí que a conexión específica do substrato, que en tales condicións son moito máis activos reaccionar. Para que para comprender a complexidade das reaccións ser realizado alí, dar un exemplo simple para pasar fermentación da glicosa, é necesario xa que 12 encimas! Igualmente interacción difícil só se fai posible debido ao feito de que unha proteína que desempeña a función enzimática ten o maior grao de especificidade.

Tipos de especificidade de encimas

É absoluta. Neste caso, a especificidade móstrase só unha, encima tipo estrictamente definida. Así, a urease interactúa con só urea. Con lactosa do leite, xa que entra na reacción baixo calquera condición. Iso é o que a función é realizada por proteínas, encimas no corpo.

Ademais, o grupo non está especificidade absoluta inusual. Como pode ser entendido desde o nome, neste caso non é "receptividade" estritamente a unha clase de compostos orgánicos (ésteres, incluíndo alcois complexos ou aldehidos). Por exemplo, a pepsina, o que é unha das principais encimas do estómago, mostra só a especificidade para a hidrólise de ligazóns peptídicas. alcohol deshidrogenasa interactúa exclusivamente con alcois e non laktikodegidraza dividir algo diferente de ácidos alfa-hidroxi.

Acontece tamén que a característica función enzimática dun grupo particular de compostos, pero en determinadas condicións, as enzimas poden actuar en moi diferente do seu principal "propósito" dunha sustancia. Neste caso, o catalizador "tende" a unha determinada clase de substancias, pero baixo certas condicións que pode clivar e outros compostos (non necesariamente equivalentes). Con todo, neste caso, a reacción vai moito máis lentamente.

Amplamente coñecido para a capacidade de tripsina a actuar en ligazóns peptídicas, pero poucas persoas saben que esta proteína que desempeña a función da encima no tracto gastrointestinal, pode reaccionar con diferentes compostos de estériles.

Por último, existe a especificidade da óptica. Estas encimas poden interactuar cunha ampla variedade de substancias incluír enteiramente, pero só a condición de que eles teñen propiedades ópticas ben definidas. Así, a función enzimática de proteínas, neste caso, é moi semellante ao principio de acción non é encimas, catalizadores e orixe inorgánica.

Que factores determinan a eficacia da catálise?

Hoxe, crese que os factores que determinan un moi elevado grao de eficiencia de encimas son as seguintes:

• concentrando efecto.
• efecto de orientación espacial.
• A versatilidade do centro reaccional activo.

En xeral, o efecto da concentración de substancia non difire do que nas reaccións de catálise inorgánicos. Neste caso, unha concentración de tal substrato, o que é varias veces máis grande que un valor similar para todas as outras cousas, o volume de solución no centro activo. No centro da reacción separa selectivamente substancias molécula que ten que reaccionar entre si. Non é difícil adiviñar que este efecto leva a un aumento na taxa de reacción química varias ordes de magnitude.

Cando un proceso químico estándar ten lugar, é moi importante, que forma parte das moléculas que interaccionan vai chocar uns cos outros. Simplificando, a substancia da molécula no momento da colisión deben ser estritamente orientados en relación ao outro. Debido ao feito de que se realiza baixo coerción, a continuación, todos os compoñentes implicados están dispostos nunha certa liña, a reacción é acelerada por catálise de preto de tres ordes de tal volta no lugar activo da encima.

Baixo multifuncionalidade, neste caso, refírese a unha propiedade de todos os compoñentes do local activo, á vez (ou estrictamente coordinada) actuar sobre a molécula de "tratado" sustancia. En que un (molécula) é non só adecuadamente fixo no espazo (ver. Enriba), pero cambia tamén grandemente as súas características. Todo iso xunto leva ao feito de que a encima está facendo moito máis fácil actuar sobre o substrato, que corresponda.