Proteínas simples e complexas. Estrutura, funcións, propiedades, características, exemplos de proteínas complexas

Unha das definicións da vida é a seguinte: "A vida é unha forma de existencia de corpos proteínicos". No noso planeta, sen excepción, os organismos conteñen sustancias orgánicas como as proteínas. Neste traballo describiránse proteínas simples e complexas, determinarase as diferenzas na estrutura molecular e se examinarán as súas funcións na célula.

Que son as proteínas?

En termos de bioquímica: son polímeros orgánicos de alta molecular, cuxos monómeros son 20 tipos de aminoácidos diferentes. Están unidos por enlaces químicos covalentes, doutro xeito chamados enlaces peptídicos. Dado que os monómeros proteínicos son compostos anfóteros, conteñen un grupo amino e un grupo funcional carboxilo. O enlace químico do CO-NH xorde entre eles.

Se o polipéptido consiste nos residuos das unidades de aminoácidos, forma unha proteína sinxela. As moléculas de polímero que conteñen tamén iones metálicos, vitaminas, nucleótidos, carbohidratos son proteínas complexas. A continuación, consideramos a estrutura espacial dos polipéptidos.

Niveis de organización de moléculas de proteínas

Están representadas por catro configuracións diferentes. A primeira estrutura é lineal, é a máis sinxela e ten a aparencia dunha cadea polipéptida, durante a espiral xera enlaces de hidróxeno adicionais. Estabilizan a espiral, que se chama a estrutura secundaria. As organizacións de nivel terciario teñen proteínas simples e complexas, a maioría das células vexetais e animais. A última configuración, o Cuaternario, xorde da interacción de varias moléculas da estrutura nativa, unidas por coenzimas, só unha estrutura semellante ten proteínas complexas que realizan varias funcións no corpo.

Unha variedade de proteínas simples

Este grupo de polipéptidos non é numeroso. As súas moléculas consisten só en residuos de aminoácidos. As proteínas inclúen, por exemplo, histonas e globulinas. Os primeiros están representados na estrutura do núcleo e combináronse con moléculas de ADN. O segundo grupo - as globulinas - son considerados os principais compoñentes do plasma sanguíneo. Unha proteína como a globulina gamma actúa como unha defensa inmune e é un anticorpo. Estes compostos poden formar complexos, que inclúen carbohidratos e proteínas complexos. Tales proteínas simples fibrilares, como colágeno e elastina, son parte do tecido conxuntivo, cartilaxe, tendóns e pel. As súas principais funcións son a construción eo apoio.

A tubulina proteica forma parte dos microtúbulos, que son compoñentes dos cilios e os flagelos de tales organismos unicelulares, como infusorianos, euglenos e flagelados parasitos. A mesma proteína forma parte dos organismos multicelulares (flaxelos de espermatozoides, cilios de ovocitos, epitelio de ciliado do intestino delgado).

A proteína albúmina realiza unha función de almacenamento (por exemplo, unha proteína de ovos de galiña). No endospermo das sementes das plantas de cereal, acumulanse as moléculas de centeo, arroz, trigo e proteína. Son chamados inclusións celulares. Estas substancias usan o xerme de sementes no inicio do seu desenvolvemento. Ademais, o alto contido de proteína en grans de trigo é un indicador moi importante da calidade da harina. O pan, horneado con harina rica en gluten, ten un alto sabor e é máis útil. O glute contén as chamadas variedades de trigo sólido. O plasma sanguíneo de peixes profundos contén proteínas que impiden a súa morte polo frío. Teñen as propiedades do anticongelante, impedindo a morte do corpo a baixas temperaturas da auga. Doutra banda, a parede celular das bacterias termofílias que viven nas fontes xeotérmicas contén proteínas que poden manter a súa configuración natural (estrutura terciaria ou cuaternaria) e non desnaturalizar no rango de temperatura de +50 a + 90 ° C.

Proteínas

Son proteínas complexas, que se caracterizan por unha gran diversidade en relación coas diversas funcións que realizan. Como se mencionou anteriormente, este grupo de polipéptidos, ademais da parte da proteína, contén un grupo protésico. Baixo a influencia de varios factores, como a alta temperatura, sales de metais pesados, ácidos concentrados e ácidos, as proteínas complexas poden cambiar a súa forma espacial, simplificándoa. Este fenómeno chámase desnaturalización. A estrutura das proteínas complexas rompeuse, os enlaces de hidróxeno rompen e as moléculas perden as súas propiedades e funcións. Como norma xeral, a desnaturalización é irreversible. Pero nalgúns polipéptidos que realizan funcións de catalizador, motor e sinal, é posible a renaturación - a restauración da estrutura natural da proteína.

Se a acción do factor de desestabilización ocorre por moito tempo, a molécula de proteína colácase completamente. Isto leva á ruptura dos enlaces peptídicos da estrutura primaria. Xa non é posible restaurar a proteína e as súas funcións. Este fenómeno chámase destrucción. Un exemplo é a cocción de ovos de galiña: a albúmina de líquido, que está na estrutura terciaria, está completamente destruída.

Biosíntese de proteínas

Unha vez máis, recordamos que a composición de polipéptidos de organismos vivos inclúe 20 aminoácidos, entre os cales hai insubstituíbles. Trátase de lisina, metionina, fenilalanina, etc. Entran no sangue do intestino delgado despois da escisión de produtos proteínicos nel. Para sintetizar os aminoácidos intercambiábeis (alanina, prolina, serina), fungos e animais utilizan compostos que conteñen nitróxeno. As plantas, sendo autótrofos, forman de forma independente todos os monómeros compostos necesarios, que representan proteínas complexas. Para iso, nitratos, amoníaco ou nitróxeno libre úsanse nas reaccións de asimilación. Nos microorganismos, algunhas especies proporcionan un conxunto completo de aminoácidos, mentres que noutros só se sintetizan algúns monómeros. As etapas da biosíntese proteica prodúcense nas células de todos os organismos vivos. No núcleo hai transcrición e no citoplasma da célula - tradución.

A primeira etapa: a síntese do precursor do ARNm prodúcese coa participación da ARN polimerase enzimática. Ela rompe enlaces de hidróxeno entre os fíos de ADN e, nun deles, sobre o principio de complementariedade, recolle unha molécula de ARNi pre. Sofre un escorregamento, é dicir, madura e deixa o núcleo ao citoplasma, formando unha matriz de ácido ribonucleico.

Para implementar a segunda etapa, é necesario dispoñer de organelos especiais-ribosomas, así como moléculas de información e transporte de ácidos ribonucleicos. Outra condición importante é a presenza de moléculas de ATP, xa que as reaccións de intercambio plástico, ás que pertence a biosíntese das proteínas, ocorren coa absorción de enerxía.

Enzimas, a súa estrutura e funcións

Este é un gran grupo de proteínas (aproximadamente 2000), que desempeñan o rol de substancias que afectan a velocidade das reaccións bioquímicas nas células. Poden ser simples (tripsina, pepsina) ou complexos. As proteínas complexas consisten en coenzima e apoenzima. A especificidade da propia proteína con respecto aos compostos aos que actúa determina o coenzima e só se observa a actividade das proteínas cando o compoñente proteico está ligado á apoenzima. A actividade catalítica do enzima non depende da molécula enteira, pero só no sitio activo. A súa estrutura corresponde á estrutura química da sustancia catalizada no principio de "bloqueo de teclas", polo tanto a acción das enzimas é estrictamente específica. As funcións de proteínas complexas consisten tanto na participación nos procesos metabólicos como na utilización como aceptores.

Clases de proteínas complexas

Foi desenvolvido por bioquímicos, baseado en 3 criterios: propiedades físicas e químicas, características funcionais e características estruturais específicas das proteínas. O primeiro grupo inclúe polipéptidos, que difieren nas súas propiedades electroquímicas. Están divididos en básicos, neutros e ácidos. No que respecta á auga, as proteínas poden ser hidrofílicas, anfifílicas e hidrofóbicas. O segundo grupo inclúe as encimas que foron consideradas anteriormente. O terceiro grupo inclúe polipéptidos que difieren na composición química dos grupos protéticos (cromoproteínas, nucleoproteínas, metaloproteínas).

Considere máis propiedades as propiedades das proteínas complexas. Así, por exemplo, a proteína ácida, que forma parte dos ribosomas, contén 120 aminoácidos e é universal. Atópase en orgánulos de síntese de proteínas, tanto procariotas como células eucarióticas. Outro representante deste grupo é a proteína S-100, que consta de dúas cadeas unidas por un ión de calcio. É parte das neuronas e da neuroglia - o tecido de apoio do sistema nervioso. Unha propiedade común de todas as proteínas ácidas é o alto contido de ácidos carboxílicos dibásicos: glutámico e aspártico. As proteínas alcalinas inclúen histonas: proteínas que forman parte dos ácidos nucleicos do ADN e do ARN. Unha característica da súa composición química é unha gran cantidade de lisina e arginina. As histonas xunto coa cromatina do núcleo forman cromosomas: as estruturas máis importantes da herdanza das células. Estas proteínas están implicadas nos procesos de transcrición e tradución. As proteínas anfifílicas están moi representadas nas membranas celulares, formando unha bicapa de lipoproteínas. Así, despois de ter estudado os grupos de proteínas complexas comentadas anteriormente, estabamos convencidos de que as súas propiedades físico-químicas débense á estrutura do compoñente proteico e os grupos protéticos.

Algunhas proteínas complexas das membranas celulares son capaces de recoñecer e reaccionar a varios compostos químicos, por exemplo, antíxenos. Esta é unha función de sinal das proteínas, é moi importante para os procesos de absorción selectiva de sustancias procedentes do medio ambiente e para a súa protección.

Glicoproteínas e proteoglicanos

Son proteínas complexas que difieren na composición bioquímica dos grupos protésicos. Se os lazos químicos entre o compoñente proteico ea parte de hidratos de carbono son covalentes-glicosídicos, tales substancias son chamadas glicoproteínas. As apoenzimas están representadas por moléculas de mono- e oligosacáridos, exemplos de tales proteínas son a protrombina, fibrinóxeno (proteínas implicadas na coagulación sanguínea). As hormonas cortico e gonadotrópicas, os interferóns, as enzimas membranas son tamén as glicoproteínas. Nas moléculas de proteoglicano, a porción de proteína é só o 5%, o resto está no grupo protésico (heteropolisacárido). Ambas partes están conectadas polo enlace glicosídico do grupo OH-treonina e arginina e do grupo NH₂-glutamina e lisina. As moléculas de proteoglicanos desempeñan un papel moi importante no metabolismo da auga e sal das células. Abaixo está unha táboa de proteínas complexas estudadas por nós.

Metaloproteínas

Estas substancias conteñen iones dun ou varios metais nas súas moléculas. Considere exemplos de proteínas complexas pertencentes ao mencionado grupo. Estas son principalmente encimas, como a citocromo oxidasa. Está situado sobre os cristais da mitocondria e activa a síntese de ATP. Ferrina e transferrina - proteínas que conteñen ións de ferro. O primeiro deposítanos en células, eo segundo é unha proteína de sangue de transporte. Outra metaloproteína é alfa-amelase, contén ións de calcio, é parte da saliva e zume de páncreas, participando na escisión de amidón. A hemoglobina é unha metaloproteína e unha cromoproteína. Funciona como unha proteína de transporte, cargando osíxeno. Como resultado, un composto de oxihemoglobina está formado. Cando o monóxido de carbono inhalado, noutro xeito chamado monóxido de carbono, as súas moléculas forman un composto moi estable con hemoglobina de eritrocitos. Se espalla rápidamente a órganos e tecidos, causando intoxicación das células. Como resultado, coa inhalación prolongada de monóxido de carbono vén a morte por asfixia. A hemoglobina é parcialmente tolerada e o dióxido de carbono, formada nos procesos de catabolismo. Co fluxo sanguíneo, o dióxido de carbono entra nos pulmóns e os riles, e deles ao ambiente externo. Nalgúns crustáceos e moluscos, unha proteína de transporte que transfire osíxeno chámase hemocianina. En vez de ferro, contén ións de cobre, polo que o sangue dos animais non é vermello, senón azul.

Funcións da clorofila

Como mencionamos anteriormente, as proteínas complexas poden formar complexos con sustancias orgánicas coloreadas por pigmentos. A súa cor depende dos grupos de chromoformas, que absorben selectivamente certos espectros de luz solar. Nas células das plantas hai plastos verdes - cloroplastos que conteñen a clorofila pigmentaria. A súa composición inclúe átomos de magnesio e fitol poliatomático de alcohol . Están asociados con moléculas de proteínas e os cloroplastos conteñen tilacoides (placas) ou membranas, unidas a pilas-gránulos. Eles conteñen pigmentos fotosintéticos - clorofilas - e carotenoides adicionais. Aquí están todas as enzimas usadas nas reaccións fotosintéticas. Así, as cromoproteínas, ás que tamén pertence a clorofila, realizan as funcións máis importantes no metabolismo, é dicir, nas reaccións de asimilación e disimilación.

Proteínas virais

Eles conteñen representantes de formas de vida non móbiles que forman parte do Reino de Vir. Os virus non teñen o seu propio aparello de síntese de proteínas. Os ácidos nucleicos, ADN ou ARN poden causar a síntese de autopartículas pola propia célula, infectada co virus. Os virus simples consisten únicamente en moléculas de proteínas montadas de forma compacta en estruturas de forma espiral ou poliédrica, como o virus do mosaico do tabaco. Os virus complexos teñen unha membrana adicional que forma parte da membrana plasmática da célula hóspede. Pode incluír glicoproteínas (virus da hepatite B, virus da viruela). A función principal das glicoproteínas é o recoñecemento de receptores específicos na membrana da célula hóspede. Os sobres de virus adicionais tamén inclúen proteínas enzimáticas que fornecen reduplicación de ADN ou transcrición de ARN. Procede do anterior, podemos sacar a seguinte conclusión: as proteínas dos sobres das partículas de virus teñen unha estrutura específica, dependendo das proteínas da membrana da célula hóspede.

Neste artigo, presentamos unha caracterización de proteínas complexas, estudamos a súa estrutura e funcións nas células de varios organismos vivos.